Type II Collagen is the principal collagenous component of cartilage, intervertebral discs and vitreous humour; its main function is to provide tensile strength and give cartilage the ability to resist shearing forces. The fibrils formation of recombinant human type II collagen in vitro was studied in the presence of low and high hydroxylysines. The cultured insect cells were infected by the recombinant collagen II plasmid and the production of recombinant Type II collagen was prepared at low hydroxylysine and high hydroxylysine.The absorbance of fibrils formation of collagen for low hydroxylysine concentration reachedwithin 5minute, whereas the absorbance for high hydroxylysineconcentration took about 500minutes. Also, the critical concentration of fibrils formation at low hydroxylysine determinates about 10µg/ml, whereas that for the high hydroxylysine was about 70µg/ml. Electron microscopy of the recombinant fibrils collagen at high hydroxylysine collagen showed very thin fibrils withno inter-fibril interaction or fibril aggregation. In contrast, low hydroxylysine showed thick fibrils on a background of the thin ones. These results indicate that the concentration of lysine hydroxylationand hydroxylysine glycosylation may play a major role in the regulationof collagen fibril formation and the morphology of thefibrils. Key Words: Recombinant collagen II - Hydroxylysine - Immunoblotting - Electron microscopy.

يعتبر الكولاجين (طراز-II) المكون الأساسي للغضروف، والقرص البيني للفقرات، والسائل الزجاجي، حيث أن وظيفته الرئيسية توفير مقاومة الشد، وإكساب الغضروف القدرة على مقاومة القطع أو التمزق، والبحث موضوع الدراسة يتعلق بتكوين لييفات الكولاجين (طراز-II) في وجود منخفض وعالي الهيدروكسي ليسين، لذلك تم تكوين وﺇنتاج بلازميد معاد صياغتة بالدنا الخاص بهذا الطراز من الكولاجين في خلايا الحشرات. وقد وجد فرق واضح في ﺇمتصاص هذه اللييفات لـلـهيدروكسي ليسين عند تحضيرها في تركيز منخفض الهيدروكسي ليسين وقد سجلت خمس دقائق، بينما سجلت 500 دقيقة عند التركيز العالي، كما وجد أيضا التركيز الحرج لتكوين هذه اللييفات عند منخفض الهيدروكسي ليسين 10 ميكروجرام/مليمتير بينما هو 70 ميكروجرام/مليمتير عند عالي الهيدروكسي ليسين. كما أوضحت نتائج الميكروسكوب الاكتروني أن تكوين لييفات الكولاجين عند عالي الهيدروكسي ليسين تكون لييفات رقيقة مع عدم وجود تفاعل أو تجمع بين هذه اللييفات، بينما يكون الكولاجين منخفض الهيدروكسي ليسين لييفات غليظة أو سميكة على خلفية اللييفات الرقيقة. تشير النتائج إلى أن تنظيم حدود hydroxylation الليسين و glycosylation الهيدروكسي ليسين قد تلعب دورا رئيسيا في تنظيم عملية تكوين لييفات الكولاجين والمظهر الخارجي لتلك اللييفات.